The Structural and Dynamical Properties of Human Serum Albumin and Its Mutants by Molecular Dynamics Simulations
| Main Author: | Juwita, Ratna |
|---|---|
| Format: | Thesis NonPeerReviewed |
| Terbitan: |
, 2013
|
| Subjects: | |
| Online Access: |
http://repository.ub.ac.id/157687/ |
Daftar Isi:
- Serum albumin manusia (HSA) memainkan peran penting dalam proses biologi, yang dipengaruhi oleh kemampuannya untuk mengikat ligan diatomik, seperti O 2 , CO, dan NO. Dari tiga ligan, O 2 adalah yang paling melimpah dan memiliki afinitas pengikatan terendah untuk heme. Afinitas ligan diatomik O 2 adalah salah satu kunci untuk menentukan fungsi protein heme. Pada studi ini, semua atom molekul dinamika (MD) digunakan untuk mempelajari sifat struktural dan dinamikal dari HSA, mutan tanpa O 2 (HF dan HL), dan mutan dengan O 2 (HF-O 2 dan HL-O 2 ). Simulasi menunjukkan bahwa wild type HSA, Tyr161 mengikat pada atom Fe menyiratkan bahwa kemampuan mengikat O 2 rendah, yang sesuai dengan penelitian eksperimental. Kelompok heme terikat dengan protein melalui pembentukan jembatan garam, sedangkan kontribusi dari ikatan hidrogen dapat diabaikan. Untuk dobel mutan, mutasi tidak mengubah struktur utama sekunder (α-helix) dari protein. Kami juga menemukan bahwa Histidin (His) terikat dengan Fe membantu mengikat O 2 . Akhirnya, kami mengamati gerakan antar-domain.